Química · 10.ª–12.ª classe
O que são as proteínas?
Resposta curta
As proteínas são macromoléculas formadas por cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Contêm carbono, hidrogénio, oxigénio e azoto (e, por vezes, enxofre). Desempenham funções estruturais, enzimáticas, de transporte, de defesa e de regulação. A sua forma tridimensional determina a função.
Definição e características
Uma proteína é um polímero natural: uma sequência longa de aminoácidos (as unidades de base) ligados em cadeia. As proteínas das células humanas são construídas com 20 tipos de aminoácidos diferentes. A ordem em que se encontram é determinada pela informação genética, e é essa ordem que torna cada proteína única.
A ligação peptídica
Quando o grupo carboxilo (−COOH) de um aminoácido reage com o grupo amina (−NH2) de outro, forma-se uma ligação peptídica (−CO−NH−) e liberta-se uma molécula de água (condensação).
Formação de péptidos
n aminoácidos → péptido com (n − 1) ligações peptídicas + (n − 1) H2O
- Dipéptido: 2 aminoácidos (1 ligação). Tripéptido: 3 aminoácidos (2 ligações).
- Polipéptido: cadeia longa. Chama-se proteína quando a cadeia adquire uma forma tridimensional estável e funcional.
Os níveis de estrutura
| Nível | O que é | Ligações envolvidas |
|---|---|---|
| Primária | sequência de aminoácidos | ligações peptídicas |
| Secundária | dobras locais regulares (hélice α, folha β) | pontes de hidrogénio |
| Terciária | enrolamento total da cadeia em 3D | interações entre as cadeias laterais, incluindo pontes de dissulfureto |
| Quaternária | associação de várias cadeias | as mesmas interações entre cadeias diferentes |
Funções das proteínas
- Estrutural: colagénio (pele, tendões, ossos), queratina (cabelo, unhas).
- Enzimática: as enzimas são proteínas que aceleram reações químicas das células.
- Transporte: a hemoglobina transporta o oxigénio no sangue.
- Defesa: os anticorpos reconhecem agentes estranhos.
- Hormonal: algumas hormonas, como a insulina, são proteínas.
- Contração: actina e miosina nos músculos.
Desnaturação
A desnaturação é a perda da estrutura tridimensional (secundária, terciária e quaternária) sem quebra das ligações peptídicas. Pode ser causada por calor, variações de pH, solventes ou sais de metais pesados. A proteína perde a função. Exemplo: a clara de ovo, transparente e líquida, torna-se branca e sólida ao cozer.
Teste de reconhecimento
O teste do biureto (solução alcalina de sulfato de cobre(II)) dá cor violeta na presença de ligações peptídicas, logo de proteínas.
Exemplos do quotidiano
- Peixe, carne, ovos, leite: fontes de proteínas de origem animal.
- Feijão, ginguba (amendoim), soja: fontes de origem vegetal.
- Queijo: a caseína do leite coagula quando o pH desce ou com a ação de enzimas.
- Cabelo e unhas: feitos de queratina.
Exemplos resolvidos
Exemplo 1 — Contar ligações peptídicas
Enunciado: Uma cadeia tem 100 aminoácidos. Quantas ligações peptídicas tem e quantas moléculas de água se libertaram na sua formação?
Resolução:
- Entre n unidades há n − 1 ligações.
- n = 100, logo 100 − 1 = 99 ligações.
- Cada ligação libertou uma molécula de água: 99.
Resposta: 99 ligações peptídicas e 99 moléculas de água. Verificação: para 2 aminoácidos, 2 − 1 = 1 ligação, o que está de acordo com o caso do dipéptido.
Exemplo 2 — Massa molar de um tripéptido
Enunciado: O aminoácido glicina (C2H5NO2) forma o tripéptido glicilglicilglicina. Calcule a sua massa molar. (M(C) = 12; M(H) = 1; M(N) = 14; M(O) = 16)
Resolução:
- M(glicina) = 2 × 12 + 5 × 1 + 14 + 2 × 16 = 24 + 5 + 14 + 32 = 75 g/mol.
- Três glicinas: 3 × 75 = 225 g/mol.
- Duas ligações peptídicas libertam 2 H2O: 2 × 18 = 36 g/mol.
- M(tripéptido) = 225 − 36 = 189 g/mol.
Resposta: 189 g/mol. Verificação: a fórmula do tripéptido é C6H11N3O4: 72 + 11 + 42 + 64 = 189.
Exemplo 3 — Desnaturação ou hidrólise?
Enunciado: Distinga o que acontece quando se cozinha um ovo e quando uma proteína é digerida no estômago e no intestino.
Resolução:
- No ovo cozido, o calor desfaz a estrutura 3D, mas a sequência de aminoácidos mantém-se (ligações peptídicas intactas): é desnaturação.
- Na digestão, as enzimas (proteases) quebram as ligações peptídicas, com adição de água: é hidrólise.
Resposta: cozer provoca desnaturação (perda da forma); digerir provoca hidrólise (quebra da cadeia em aminoácidos). Verificação: só na hidrólise a massa de cada fragmento diminui, porque a cadeia se parte.
Exemplo 4 — Teste do biureto
Enunciado: Dois tubos contêm uma solução de clara de ovo e uma solução de glicose. Ao juntar NaOH e algumas gotas de CuSO4, só um deles fica violeta. Qual e porquê?
Resolução:
- O biureto reage com as ligações peptídicas.
- A clara de ovo é rica em proteínas (albumina), com muitas ligações peptídicas.
- A glicose é um glícido e não tem ligações peptídicas.
Resposta: o tubo da clara de ovo fica violeta. Verificação: a glicose daria, com o mesmo reagente, a cor azul do cobre(II).
Erros frequentes
- Chamar «proteína» a qualquer péptido. Um dipéptido ou tripéptido é um péptido; fala-se em proteína para cadeias longas com estrutura 3D funcional.
- Pensar que a desnaturação quebra a cadeia. Só desfaz a forma; as ligações peptídicas mantêm-se.
- Contar n ligações para n aminoácidos. O número de ligações é n − 1.
- Ignorar a água libertada ao calcular a massa molar de um péptido.
- Achar que só a carne tem proteínas. Há proteína no feijão, no amendoim, na soja e nos cereais, em menor quantidade.
- Confundir proteína com enzima. A grande maioria das enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas.
Exercícios propostos
1Exercício 1
Quantas ligações peptídicas existem num péptido com 12 aminoácidos? Quantas moléculas de água se libertaram?
Ver solução
12 − 1 = 11 ligações peptídicas, e 11 moléculas de água.
2Exercício 2
Calcule a massa molar do dipéptido formado por glicina (75 g/mol) e alanina (89 g/mol).
Ver dica
Some as massas e subtraia a água.
Ver solução
M = 75 + 89 − 18 = 146 g/mol.
3Exercício 3
Explique por que razão uma proteína desnaturada pelo calor deixa de desempenhar a sua função, apesar de ter os mesmos aminoácidos.
Ver solução
A função depende da forma tridimensional (por exemplo, o sítio ativo de uma enzima). O calor desfaz as interações que mantêm a estrutura 3D, mas não a sequência. Perdida a forma, a proteína deixa de encaixar nas moléculas com que atuava, mesmo mantendo os mesmos aminoácidos.
4Exercício 4
Relacione cada proteína com a sua função: (a) hemoglobina; (b) colagénio; (c) anticorpo; (d) insulina.
Ver solução
(a) Transporte de oxigénio no sangue. (b) Função estrutural (pele, tendões, ossos). (c) Defesa do organismo. (d) Hormona que regula o nível de glicose no sangue.
5Exercício 5
Na hidrólise total de 1 mol de um tetrapéptido (4 aminoácidos), quantos mols de água se consomem e quantos mols de aminoácidos se obtêm?
Ver solução
Um tetrapéptido tem 4 aminoácidos e 3 ligações peptídicas. A hidrólise total quebra as 3 ligações e consome 3 mol de água, originando 4 mol de aminoácidos.
Perguntas frequentes
Qual é a diferença entre proteínas e conceitos parecidos?
Os aminoácidos são as unidades; os péptidos são cadeias curtas deles; as proteínas são cadeias longas com forma 3D estável. Os lípidos e glícidos são outras famílias de biomoléculas, sem ligações peptídicas.
Onde se aplicam as proteínas na prática?
Na alimentação (construção e reparação de tecidos), nas enzimas usadas na indústria alimentar, em fibras têxteis como a lã e a seda e nas vacinas e medicamentos baseados em proteínas.
Que erros os estudantes cometem sobre as proteínas?
Contar mal as ligações peptídicas, confundir desnaturação com hidrólise e esquecer a água libertada nos cálculos de massa. A secção «Erros frequentes» explica como evitá-los.
O que são aminoácidos essenciais?
São os aminoácidos que o organismo humano não consegue produzir em quantidade suficiente e que têm de vir da alimentação. A lista exata consta do seu manual; confirme-a aí.
Resumo
- Proteínas são cadeias de aminoácidos unidas por ligações peptídicas (−CO−NH−).
- n aminoácidos formam n − 1 ligações e libertam n − 1 moléculas de água.
- Quatro níveis de estrutura: primária, secundária, terciária e quaternária.
- A forma 3D determina a função; a desnaturação destrói a forma, não a sequência.
- Funções: estrutural, enzimática, transporte, defesa, hormonal e contração.
- O teste do biureto dá cor violeta com proteínas.
Onde aprofundar
- O manual de Química (ou Biologia) da sua classe e o programa oficial (INIDE / Ministério da Educação de Angola) — confirme a edição em vigor.
- A obra aberta OpenStax Biology (em inglês), capítulo sobre macromoléculas biológicas.
- A obra Lehninger Principles of Biochemistry, para um nível avançado.
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